Denaturiranje proteina Čimbenici koji ga uzrokuju i posljedice



denaturacija proteina Sastoji se od gubitka trodimenzionalne strukture različitim faktorima okoliša, kao što su temperatura, pH ili određena kemijska sredstva. Gubitak strukture dovodi do gubitka biološke funkcije povezane s tim proteinom, bilo da je riječ o enzimatskom, strukturnom, transportnom, između ostalih..

Struktura proteina je vrlo osjetljiva na promjene. Destabilizacija jednog mosta esencijalnog vodika može denaturirati protein. Na isti način, postoje interakcije koje nisu strogo bitne za usklađivanje s funkcijom proteina i, u slučaju destabilizacije, nema utjecaja na funkcioniranje.

indeks

  • 1 Struktura proteina
    • 1.1 Primarna struktura
    • 1.2 Sekundarna struktura
    • 1.3 Tercijarna struktura
    • 1.4 Kvartarna struktura
  • 2 Čimbenici koji uzrokuju denaturaciju
    • 2,1 pH
    • 2.2 Temperatura
    • 2.3 Kemijske tvari
    • 2.4 Smanjenje sredstava
  • 3 Posljedice
    • 3.1 Renatiranje
  • 4 proteina Chaperona
  • 5 Reference

Struktura proteina

Da bismo razumjeli procese denaturacije proteina, moramo znati kako su proteini organizirani. To je primarna, sekundarna, tercijarna i kvartarna struktura.

Primarna struktura

Taj niz proteina čini niz aminokiselina. Aminokiseline su temeljni građevni blokovi tih biomolekula i postoji 20 različitih vrsta, od kojih svaka ima posebna fizikalna i kemijska svojstva. Oni su spojeni zajedno pomoću peptidne veze.

Sekundarna struktura

U toj strukturi ovaj linearni lanac aminokiselina počinje se preklapati s vodikovim vezama. Postoje dvije osnovne sekundarne strukture: spirala α, u obliku spirale; i presavijeni list β, kada su dva linearna lanca poravnana paralelno.

Tercijarna struktura

Uključuje druge vrste sila koje rezultiraju specifičnim savijanjem trodimenzionalnog oblika.

R lanci aminokiselinskih ostataka koji čine strukturu proteina mogu tvoriti disulfidne mostove, a hidrofobni dijelovi proteina su grupirani unutar, dok hidrofilni dijelovi su okrenuti prema vodi. Van der Waalsove sile djeluju kao stabilizator opisanih interakcija.

Kvartarna struktura

Sastoji se od agregata proteinskih jedinica.

Kada je protein denaturiran, gubi kvartarnu, tercijarnu i sekundarnu strukturu, dok primarni ostaje netaknut. Proteini koji su bogati disulfidnim vezama (tercijarna struktura) daju veću otpornost na denaturaciju.

Čimbenici koji uzrokuju denaturaciju

Bilo koji faktor koji destabilizira nekovalentne veze odgovorne za održavanje nativne strukture proteina može proizvesti njegovu denaturaciju. Među najvažnijim možemo spomenuti:

pH

Kod vrlo ekstremnih pH vrijednosti, bilo kiselih ili bazičnih medija, protein može izgubiti trodimenzionalnu konfiguraciju. Višak iona H+ i OH- u sredini destabilizira interakcije proteina.

Ova promjena ionskog uzorka proizvodi denaturaciju. Denaturacija po pH može biti reverzibilna u nekim slučajevima, au drugima nepovratna.

temperatura

Termička denaturacija nastaje kad temperatura raste. U organizmima koji žive u prosječnim uvjetima okoline, proteini počinju destabilizirati na temperaturama iznad 40 ° C. Jasno je da proteini termofilnih organizama mogu izdržati te temperaturne raspone.

Povećanje temperature rezultira povećanim molekularnim pokretima koji utječu na vodikove veze i druge nekovalentne veze, što rezultira gubitkom tercijarne strukture.

Ovo povećanje temperature dovodi do smanjenja brzine reakcije, ako govorimo o enzimima.

Kemijske tvari

Polarne tvari - poput ureje - u visokim koncentracijama utječu na vodikove veze. Također, nepolarne tvari mogu imati slične posljedice.

Deterdženti također mogu destabilizirati strukturu proteina; međutim, to nije agresivan proces i uglavnom su reverzibilni.

Sredstva za redukciju

Mer-merkaptoetanol (HOCH2CH2SH) je kemijsko sredstvo koje se često rabi u laboratoriju za denaturiranje proteina. On je odgovoran za smanjenje disulfidnih mostova između aminokiselinskih ostataka. Može destabilizirati tercijarnu ili kvartarnu strukturu proteina.

Drugo reducirajuće sredstvo sa sličnim funkcijama je ditiotreitol (DTT). Osim toga, drugi čimbenici koji doprinose gubitku nativne strukture u proteinima su teški metali u visokim koncentracijama i ultraljubičasto zračenje.

udar

Kada dođe do denaturacije, protein gubi svoju funkciju. Proteini rade optimalno kada su u svom izvornom stanju.

Gubitak funkcije nije uvijek povezan s postupkom denaturiranja. Mala promjena u strukturi proteina može dovesti do gubitka funkcije bez destabilizacije cjelokupne trodimenzionalne strukture.

Proces može ili ne mora biti nepovratan. U laboratoriju, ako su uvjeti obrnuti, protein se može vratiti u svoju početnu konfiguraciju.

renaturacije

Jedan od najpoznatijih i konačnih eksperimenata na renaturaciji je dokazan u Ribonuclease A.

Kada su istraživači dodali sredstva za denaturiranje kao što su urea ili β-merkaptoetanol, protein je denaturiran. Ako se ti agensi uklone, protein se vraća u svoju prirodnu konformaciju i može obavljati svoju funkciju s učinkovitošću od 100%..

Jedan od najvažnijih zaključaka ovog istraživanja bio je eksperimentalno pokazati da je trodimenzionalna konformacija proteina dana njegovom primarnom strukturom..

U nekim slučajevima, postupak denaturiranja je potpuno nepovratan. Primjerice, kad kuhamo jaje, primjenjujemo toplinu na proteine ​​(glavni je albumin) koji to čine, a bijeli poprima čvrsti, bjelkasti izgled. Intuitivno možemo zaključiti da, čak i ako ga ohladimo, neće se vratiti u svoj početni oblik.

U većini slučajeva denaturacijski proces prati gubitak topljivosti. Također smanjuje viskoznost, brzinu difuzije i lakše kristalizira.

Proteini Chaperone

Chaperone ili proteini chaperonina odgovorni su za sprečavanje denaturiranja drugih proteina. Oni također potiskuju određene interakcije koje nisu adekvatne između proteina kako bi se osiguralo pravilno preklapanje istih.

Kada se temperatura medija poveća, ovi proteini povećavaju svoju koncentraciju i djeluju sprečavanjem denaturacije drugih proteina. Zbog toga se nazivaju i "proteini toplinskog šoka" ili HSP za akronim na engleskom jeziku (Proteini toplinskog udara)).

Chaperonine su analogne kavezu ili bačvi koja u unutrašnjosti štiti protein od interesa. 

Ovi proteini koji reagiraju na situacije staničnog stresa prijavljeni su u različitim skupinama živih organizama i visoko su očuvani. Postoje različite vrste chaperonina i klasificirane su prema njihovoj molekularnoj težini.

reference

  1. Campbell, N.A., & Reece, J. B. (2007). biologija. Ed Panamericana Medical.
  2. Devlin, T. M. (2004). Biokemija: udžbenik s kliničkom primjenom. Preokrenuo sam.
  3. Koolman, J., i Röhm, K.H. (2005). Biokemija: tekst i atlas. Ed Panamericana Medical.
  4. Melo, V., Ruiz, V. M., & Cuamatzi, O. (2007). Biokemija metaboličkih procesa. Reverte.
  5. Pacheco, D., & Leal, D.P. (2004). Medicinska biokemija. Uvodnik Limusa.
  6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., i Tapia, R. (1988). biokemija. Uvodnik Limusa.
  7. Sadava, D., & Purves, W. H. (2009). Život: znanost o biologiji. Ed Panamericana Medical.
  8. Tortora, G.J., Funke, B.R. i Case, C.L. (2007). Uvod u mikrobiologiju. Ed Panamericana Medical.
  9. Voet, D., Voet, J.G., & Pratt, C.W. (2007). Osnove biokemije. Ed Panamericana Medical.