Fosfodiestar povezuje kako se ona formira, funkciju i primjere



fosfodiesterske veze to su kovalentne veze koje se javljaju između dva kisikova atoma fosfatne skupine i hidroksilnih skupina dviju drugih molekula. U ovom tipu veza fosfatna skupina djeluje kao "most" stabilne veze između dviju molekula preko atoma kisika.

Osnovna uloga fosfodiesterskih veza u prirodi je stvaranje nukleinsko kiselinskih niti DNK i RNA. Uz pentozne šećere (dezoksiribozu ili ribozu, ovisno o slučaju) fosfatne skupine dio su potporne strukture ovih važnih biomolekula.

Nukleotidni lanci DNA ili RNA, poput proteina, mogu pretpostaviti različite trodimenzionalne konformacije koje su stabilizirane nekovalentnim vezama, kao što su vodikove veze između komplementarnih baza.

Međutim, primarnu strukturu daje linearna sekvenca nukleotida kovalentno vezanih fosfodiesterskim vezama.

indeks

  • 1 Kako nastaje fosfodiesterska veza?
    • 1.1 Uključeni enzimi
  • 2 Funkcija i primjeri
  • 3 Reference

Kako nastaje fosfodiesterska veza?

Poput peptidnih veza u proteinima i glikozidnih veza između monosaharida, fosfodiesterske veze nastaju reakcijama dehidracije u kojima se gubi molekula vode. Ovo je opći pregled jedne od ovih reakcija dehidracije:

H-X1-OH + H-X2-OH → H-X1-X2-OH + H2O

Fosfatni ioni odgovaraju potpuno deprotoniranoj konjugatnoj bazi fosforne kiseline i nazivaju se anorganskim fosfatima, čija je skraćenica označena Pi. Kada su dvije fosfatne skupine međusobno povezane, nastaje bezvodna fosfatna veza i dobiva se molekula poznata kao anorganski pirofosfat ili PPi..

Kada je fosfatni ion vezan na ugljikov atom organske molekule, kemijska veza se naziva fosfatni ester, a nastala vrsta je organski monofosfat. Ako se organska molekula veže za više od jedne fosfatne skupine, nastaju organski difosfati ili trifosfati..

Kada se jedna molekula anorganskog fosfata veže na dvije organske skupine, koristi se fosfodiesterska veza ili "diester fosfat". Važno je ne brkati fosfodiesterske veze s visokoenergetskim fosfoanhidro vezama između fosfatnih skupina molekula kao što je ATP, na primjer.

Fosfodiesterske veze između susjednih nukleotida sastoje se od dvije fosfoesterske veze koje se pojavljuju između hidroksila na 5 'položaju nukleotida i hidroksila na položaju 3' sljedećeg nukleotida na lancu DNA ili RNA.

Ovisno o uvjetima medija, te se veze mogu hidrolizirati i enzimatski i neenzimatski.

Uključeni su enzimi

Formiranje i razbijanje kemijskih veza je presudno za sve vitalne procese kakve ih poznajemo, a slučaj fosfodiesterskih veza nije iznimka.

Među najvažnijim enzimima koji mogu tvoriti ove veze su DNA ili RNA polimeraze i ribozimi. Enzimi fosfodiesteraze mogu ih enzimatski hidrolizirati.

Tijekom replikacije, ključni proces za staničnu proliferaciju, u svakom reakcijskom ciklusu dNTP (deoksinukleotid trifosfat) komplementaran s bazom šablona ugrađen je u DNA reakcijom prijenosa nukleotida.

Polimeraza je odgovorna za formiranje nove veze između 3'-OH iz šablona i a-fosfata dNTP, zahvaljujući energiji oslobođenoj od razgradnje veza između α i β fosfata dNTP-a, koji su povezani fosfoanhidro vezama.

Rezultat je proširenje lanca nukleotidom i oslobađanje molekule pirofosfata (PPi). Utvrđeno je da ove reakcije zaslužuju dva dvovalentna iona magnezija (Mg2+), čija prisutnost omogućuje elektrostatsku stabilizaciju nukleofila OH- da se dobije približna vrijednost aktivnog mjesta enzima.

pKu fosfodiesterske veze je blizu 0, tako da su u vodenoj otopini te veze potpuno ionizirane, negativno nabijene.

To daje molekulama nukleinske kiseline negativan naboj, koji se neutralizira zahvaljujući ionskim interakcijama s pozitivnim nabojem proteinskih aminokiselinskih ostataka, na elektrostatsko vezanje s metalnim ionima ili na povezanost s poliaminima.

U vodenoj otopini fosfodiesterske veze u DNA molekulama su mnogo stabilnije nego u RNA molekulama. U alkalnoj otopini, navedene veze u RNA molekulama se cijepa intramolekularnim premještanjem nukleozida na 5 'kraju s 2' oksianionom..

Funkcija i primjeri

Kao što je spomenuto, najvažnija uloga ovih veza je njihovo sudjelovanje u formiranju kostura molekula nukleinskih kiselina, koje su najvažnije molekule u staničnom svijetu..

Aktivnost enzima topoizomeraze, koji su aktivno uključeni u replikaciju DNA i sintezu proteina, ovisi o interakciji fosfodiesterskih veza na 5 'kraju DNA s bočnim lancem tirozinskih ostataka na aktivnom mjestu. enzimi.

Molekule koje sudjeluju kao drugi glasnici, kao što su ciklički adenozin monofosfat (cAMP) ili ciklički guanozin trifosfat (cGTP), imaju fosfodiesterske veze koje se hidroliziraju pomoću specifičnih enzima poznatih kao fosfodiesteraze, čije je sudjelovanje od velike važnosti za mnoge signalne procese ćelijski.

Glicerofosfolipidi, temeljne komponente u biološkim membranama, sastavljeni su od molekula glicerola koji je vezan fosfodiesterskim vezama za polarne "glave" skupine koje čine hidrofilnu regiju molekule..

reference

  1. Fothergill, M., Goodman, M.F., Petruska, J., & Warshel, A. (1995). Strukturno-energetska analiza uloge metalnih iona u hidrolizi fosfodiesterske veze pomoću DNA polimeraze I. Journal of American Chemical Society, 117(47), 11619-11627.
  2. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C.A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Martin, K. (2003). Molekularna stanična biologija (5. izd.). Freeman, W. H. & Company.
  3. Nakamura, T., Zhao, Y., Yamagata, Y., Hua, Y.J., & Yang, W. (2012). Promatranje DNA polimeraze η čini fosfodiestersku vezu. priroda, 487(7406), 196-201.
  4. Nelson, D.L., & Cox, M. M. (2009). Lehningerova načela biokemije. Omega izdanja (5. izdanje)
  5. Oivanen, M., Kuusela, S., i Lönnberg, H. (1998). Kinetika i mehanizmi cijepanja i izomerizacije fosfodiesterskih veza RNA iz bronstednih kiselina i baza. Kemijski osvrti, 98(3), 961-990.
  6. Pradeepkumar, P., Höbartner, C., Baum, D., & Silverman, S. (2008). Formiranje nukleopeptidnih veza putem DNA. Angewandte Chemie International Edition, 47(9), 1753-1757.
  7. Soderberg, T. (2010). Organska kemija s biološkim naglaskom II (Vol. II). Minnesota: Sveučilište u Minnesoti Morris Digital Well. Preuzeto s www.digitalcommons.morris.umn.edu