Karakteristike, funkcije i primjeri holoenzima



holoenzima je enzim koji se sastoji od proteina koji se naziva apoenzim u kombinaciji s ne-proteinskom molekulom zvanom kofaktor. Ni apoenzim ni kofaktor nisu aktivni kada su odvojeni; to jest, da bi mogli funkcionirati, oni moraju biti povezani.

Dakle, holoenzimi su kombinirani enzimi i, prema tome, oni su katalitički aktivni. Enzimi su vrsta biomolekula čija je funkcija u osnovi povećati brzinu staničnih reakcija. Neki enzimi trebaju pomoć drugih molekula, nazvanih kofaktori.

Kofaktori su dopunjeni apoenzimima i tvore aktivni holoenzim koji provodi katalizu. Oni enzimi koji zahtijevaju određeni kofaktor poznati su kao konjugirani enzimi. Oni imaju dvije glavne komponente: kofaktor, koji može biti metalni (anorganski) ion ili organska molekula; apoenzim, proteinski dio.

indeks

  • 1 Značajke
    • 1.1 Sastavljen od apoenzima i kofaktora
    • 1.2 Priznaju različite sufaktore
    • 1.3 Privremena ili stalna zajednica
  • 2 Funkcija
  • 3 Primjeri uobičajenih holoenzima
    • 3.1 RNA polimeraza
    • 3.2 DNA polimeraza
    • 3.3 Ugljična anhidraza
    • 3.4 Hemoglobin
    • 3.5 Citokrom oksidaza
    • 3.6. Piruvat kinaza
    • 3.7 Piruvat karboksilaza
    • 3.8 Acetil CoA karboksilaza
    • 3.9 Monoamin oksidaza
    • 3.10 Laktat dehidrogenaza
    • 3.11 Katalaza
  • 4 Reference

značajke

Formirani su apoenzimima i kofaktorima

Apoenzimi su proteinski dio kompleksa, a kofaktori mogu biti ioni ili organske molekule.

Priznaju razne sufaktore

Postoji nekoliko vrsta kofaktora koji pomažu u formiranju holoenzima. Neki primjeri su koenzimi i uobičajeni vitamini, na primjer: vitamin B, FAD, NAD +, vitamin C t koenzim A.

Neki kofaktori s metalnim ionima, na primjer: bakar, željezo, cink, kalcij i magnezij, među ostalima. Druga klasa kofaktora su takozvane protetske skupine.

Privremena ili stalna zajednica

Kofaktori mogu pridružiti apoenzime različitim intenzitetom. U nekim slučajevima sindikat je slab i privremen, dok je u drugim slučajevima sindikat toliko jak da je trajan.

U slučajevima kada je sindikat privremen, kada je kofaktor uklonjen iz holoenzima, on ponovno postaje apoenzim i prestaje biti aktivan.

funkcija

Holoenzim je enzim koji je spreman za primjenu svoje katalitičke funkcije; to jest, ubrzati određene kemijske reakcije koje nastaju u različitim područjima.

Funkcije mogu varirati ovisno o specifičnom djelovanju holoenzima. Među najvažnijim je DNA polimeraza, čija je funkcija osigurati ispravno DNA kopiranje.

Primjeri uobičajenih holoenzima

RNA polimeraza

RNA polimeraza je holoenzim koji katalizira reakciju sinteze RNA. Ovaj holoenzim je potreban za izgradnju RNA lanaca iz predloška DNA lanaca koji funkcioniraju kao predlošci tijekom procesa transkripcije.

Njegova je funkcija dodavanje ribonukleotida na 3-terminus rastuće RNA molekule. U prokariotima, RNA polimeraza apoenzim treba kofaktor zvan sigma 70.

DNA polimeraza

DNA polimeraza je također holoenzim koji katalizira reakciju polimerizacije DNA. Ovaj enzim igra vrlo važnu ulogu za stanice jer je odgovoran za repliciranje genetskih informacija.

DNA polimerazi treba pozitivno nabijeni ion, obično magnezij, za obavljanje svoje funkcije.

Postoji nekoliko tipova DNA polimeraze: DNA polimeraza III je holoenzim koji ima dva središnja enzima (Pol III), svaki sastavljen od tri podjedinice (α, i θ), klizna stezaljka koja ima dvije beta podjedinice i kompleks od fiksacija naboja koja ima više podjedinica (δ, τ, γ, ψ i χ).

Ugljična anhidraza

Ugljična anhidraza, također nazvana karbonatna dehidrataza, pripada obitelji holoenzima koji kataliziraju brzu pretvorbu ugljikovog dioksida (CO2) i vode (H2O) u bikarbonat (H2CO3) i protone (H +)..

Enzim zahtijeva cinkov ion (Zn + 2) kao kofaktor za obavljanje svoje funkcije. Reakcija koja se katalizira karbonskom anhidrazom je reverzibilna, zbog čega se smatra da je njezina aktivnost važna s obzirom na to da pomaže u održavanju ravnoteže kiselosti i baze između krvi i tkiva.

hemoglobin

Hemoglobin je vrlo važan holoenzim za transport plinova u životinjskim tkivima. Ovaj protein prisutan u crvenim krvnim stanicama sadrži željezo (Fe + 2), a njegova je funkcija transport kisika iz pluća u druga područja tijela..

Molekularna struktura hemoglobina je tetramer, što znači da se sastoji od 4 polipeptidnih lanaca ili podjedinica.

Svaka podjedinica ovog holoenzima sadrži heme skupinu, a svaka heme grupa sadrži atom željeza koji se može vezati za molekule kisika. Hemska skupina hemoglobina je njezina protetska skupina, potrebna za njegovu katalitičku funkciju.

Citokrom oksidaza

Citokrom oksidaza je enzim koji sudjeluje u procesima dobivanja energije, a provodi se u mitohondrijima gotovo svih živih bića..

To je složeni holoenzim koji zahtijeva suradnju određenih kofaktora, iona željeza i bakra, kako bi se katalizirala reakcija prijenosa elektrona i proizvodnje ATP-a..

Piruvat kinaza

Piruvat kinaza je još jedan važan holoenzim za sve stanice, jer sudjeluje u jednom od univerzalnih metaboličkih putova: glikoliza.

Njegova je funkcija kataliziranje prijenosa fosfatne skupine iz molekule fosfoenolpiruvata u drugu molekulu adenozin difosfata, čime nastaje ATP i piruvat.

Apoenzim zahtijeva katione kalija (K ') i magnezija (Mg + 2) kao kofaktore za formiranje funkcionalnog holoenzima.

Piruvat karboksilaza

Drugi važan primjer je piruvat karboksilaza, holoenzim koji katalizira prijenos karboksilne skupine na molekulu piruvata. Stoga se piruvat pretvara u oksaloacetat, važan intermedijer u metabolizmu.

Da bi bio funkcionalno aktivan, apoenzim piruvat karboksilaze zahtijeva kofaktor zvan biotin.

Acetil CoA karboksilaza

Acetil-CoA karboksilaza je holoenzim čiji je ko-faktor, kako mu ime kaže, koenzim A.

Kada su apoenzim i koenzim A spregnuti, holoenzim je katalitički aktivan za obavljanje svoje funkcije: prenijeti karboksilnu skupinu u acetil-CoA da bi je pretvorio u malonil koenzim A (malonil-CoA).

Acetil-CoA obavlja važne funkcije u životinjskim stanicama i biljnim stanicama.

Monoamin oksidaza

Ovo je važan holoenzim u ljudskom živčanom sustavu, njegova funkcija je promicanje degradacije određenih neurotransmitera.

Da bi monoamin oksidaza bila katalitički aktivna, potrebno ju je kovalentno vezati na svoj kofaktor, flavin adenin dinukleotid (FAD).

Laktat dehidrogenaza

Laktat dehidrogenaza je važan holoenzim za sva živa bića, posebno u tkivima koja troše mnogo energije, kao što su srce, mozak, jetra, skeletni mišići, pluća, među ostalima..

Ovaj enzim zahtijeva prisutnost svog kofaktora, nikotinamid adenin dinukleotida (NAD), kako bi se katalizirala reakcija pretvorbe piruvata u laktat.

katalaze

Katalaza je važan holoenzim u prevenciji stanične toksičnosti. Njegova je funkcija razgradnja vodikovog peroksida, produkta staničnog metabolizma, kisika i vode.

Katalaza apoenzim zahtijeva aktiviranje dva kofaktora: manganov ion i protetsku skupinu HEMO, sličnu hemoglobinu.

reference

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Preliminarna studija o serumskom laktat dehidrogenazi (LDH) -prognostičnom biomarkeru u karcinoma dojke. Časopis za klinička i dijagnostička istraživanja, 8/6.
  2. Athappilly, F.K., & Hendrickson, W.A. (1995). Struktura biotinilne domene karboksilaze acetil-koenzima A određena faznim MAD. struktura, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. i Strayer, L. (2015). biokemija (8. izdanje). W. H. Freeman i tvrtka.
  4. Butt, A. A., Michaels, S., i Kissinger, P. (2002). Povezanost razine laktat dehidrogenaze u serumu s odabranim oportunističkim infekcijama i napredovanjem HIV-a. International Journal of Infectious Diseases, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Funkcija ugljične anhidraze u krvi. priroda, 137-38.
  6. Gaweska, H., i Fitzpatrick, P.F. (2011). Strukture i mehanizam obitelji monoamin oksidaze. Biomolekularni koncepti, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R.N. K. (2010). Ljudska piruvat kinaza M2: Višenamjenski protein. Znanost o proteinima, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W.W., Wallace, J.C., & Attwood, P.V. (2008). Struktura, mehanizam i regulacija piruvat karboksilaze. Biochemical Journal, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Izoenzimi piruvat kinaze. Transakcije biokemijskog društva, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. i Martin, D. (2004). biologija (7. izdanje) Cengage Learning.
  11. Supuran, C.T. (2016). Struktura i funkcija karboanhidrata. Biochemical Journal, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K.F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G.P., & Healy, J. (2004). Monoamin oksidaze: izvjesnosti i nesigurnosti. Trenutna medicinska kemija, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. i Pratt, C. (2016). Osnove biokemije: život na Molekularna razina (5. izd.). Wiley.
  14. Xu, H.N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Je li viši laktat indikator metastatskog rizika tumora? Pilot MRS studija pomoću hiperpolariziranog13C-piruvata. Akademska radiologija, 21(2), 223-231.