Hidrofobne interakcije u onome što su, biološka važnost i primjeri

Hidrofobne interakcije (HI) to su sile koje održavaju koheziju između apolarnih spojeva uronjenih u otopinu ili polarno otapalo. Za razliku od drugih interakcija nekovalentnog karaktera, kao što su vodikove veze, ionske interakcije ili van der Waalsove sile, hidrofobne interakcije ne ovise o intrinzičnim svojstvima otopljenih tvari, već o otapalima.

Vrlo ilustrativan primjer ovih interakcija može biti razdvajanje faza koje se događa kada se pokušava miješati vodu s uljem. U ovom slučaju, molekule ulja međusobno djeluju kao rezultat naručivanja molekula vode oko njih.

Pojam tih interakcija postoji još prije četrdesetih godina. Međutim, pojam "hidrofobna veza" skovao je Kauzmann 1959. godine, dok je proučavao najvažnije čimbenike u stabilizaciji trodimenzionalne strukture određenih proteina.

HI su najvažnije nespecifične interakcije koje se odvijaju u biološkim sustavima. Oni također imaju važnu ulogu u raznim inženjerskim primjenama i kemijskoj i farmaceutskoj industriji koje danas poznajemo.

indeks

• 1 Što su hidrofobne interakcije??
• 2 Biološka važnost
• 3 Primjeri hidrofobnih interakcija
  • 3.1
  • 3.2 Proteini
  • 3.3 Deterdženti
• 4 Reference

Koje su hidrofobne interakcije??

Fizički uzrok HI temelji se na nemogućnosti apolarnih tvari da oblikuju vodikove veze s molekulama vode u otopini.

Oni su poznati kao "nespecifične interakcije" jer nisu povezani s afinitetom između molekula otopljenih tvari, nego s tendencijom molekula vode da održavaju vlastite interakcije kroz vodikove veze..

Kada su u kontaktu s vodom, nepolarne ili hidrofobne molekule nastoje se spontano agregirati, kako bi se postigla najveća stabilnost smanjenjem površine kontakta s vodom..

Taj se učinak može zamijeniti s jakom privlačnošću, ali to je samo posljedica apolarnog karaktera tvari u odnosu na otapalo.

Objašnjeno s termodinamičkog stajališta, ove spontane asocijacije javljaju se u potrazi za energetski povoljnim stanjem, gdje je najmanja varijacija slobodne energije (ΔG)..

Imajući u vidu da je ΔG = ΔH - TΔS, energetski najpovoljnije stanje bit će ono gdje je entropija (ΔS) veća, odnosno gdje ima manje molekula vode čija je rotacijska i translacijska sloboda smanjena kontaktom s apolarnom otopinom.

Kada su apolarne molekule povezane jedna s drugom, prisiljene molekulama vode, dobiva se povoljnije stanje nego ako su te molekule ostale odvojene, svaka okružena "kavezom" različitih molekula vode..

Biološka važnost

HI imaju veliku važnost jer se pojavljuju u različitim biokemijskim procesima.

Među tim procesima su konformacijske promjene u proteinima, vezivanje supstrata za enzime, povezanost podjedinica enzimatskih kompleksa, agregacija i formiranje bioloških membrana, stabilizacija proteina u vodenim otopinama i druge..

U kvantitativnom smislu, različiti autori dobili su zadatak utvrđivanja važnosti HI u stabilnosti strukture velikih količina proteina, zaključujući da ove interakcije doprinose više od 50%.

Mnogi membranski proteini (integralni i periferni) povezani su s lipidnim dvoslojem zahvaljujući HI kada, u svojim strukturama, spomenuti proteini posjeduju domene s hidrofobnim karakterom. Osim toga, stabilnost tercijarne strukture mnogih topljivih proteina ovisi o HI.

Neke tehnike u proučavanju biologije stanica iskorištavaju svojstvo nekih ionskih deterdženata da formiraju micele, koje su "hemisferične" strukture amfifilnih spojeva čije su apolarne regije povezane međusobno zahvaljujući HI.

Micele se također koriste u farmaceutskim istraživanjima koja uključuju isporuku lijekova topljivih u mastima i njihovo formiranje je također bitno za apsorpciju kompleksnih vitamina i lipida u ljudskom tijelu..

Primjeri hidrofobnih interakcija

membrane

Izvrstan primjer HI je stvaranje staničnih membrana. Takve strukture su sastavljene od dvosloja fosfolipida. Njegova organizacija se daje zahvaljujući HI koji se javlja između apolarnih repova u "odbijanju" okolnog vodenog okoliša.

protein

HI imaju veliki utjecaj na preklapanje globularnih proteina, čiji se biološki aktivni oblik dobiva nakon uspostave određene prostorne konfiguracije, vođene prisutnošću određenih aminokiselinskih ostataka u strukturi..

• Slučaj apomioglobina

Apomioglobin (mioglobin kojem nedostaje heme grupa) je mali alfa-spiralni protein koji je služio kao model za proučavanje procesa savijanja i važnost HI među apolarnim ostacima u polipeptidnom lancu istog.

U studiji koju su 2006. godine proveli Dyson i suradnici, gdje su korištene mutirane sekvence apomioglobina, pokazalo se da inicijacija preklopnih događaja ovisi prvenstveno o HI između aminokiselina s apolarnim skupinama alfa-helika..

Dakle, male promjene uvedene u aminokiselinskoj sekvenci znače važne modifikacije u tercijarnoj strukturi, što rezultira deformiranim i neaktivnim proteinima.

deterdženti

Još jedan jasan primjer HI je način djelovanja komercijalnih deterdženata koje svakodnevno koristimo u kućanstvu.

Deterdženti su amfipatske molekule (s polarnom i nepolarnom regijom). Oni mogu "emulgirati" masti jer imaju sposobnost stvaranja vodikovih veza s molekulama vode i imaju hidrofobne interakcije s lipidima prisutnim u mastima.

Kada dođu u kontakt s masti u vodenoj otopini, molekule deterdženta međusobno se povezuju na takav način da se apolarni repovi sučeljavaju jedan s drugim, zatvarajući molekule lipida i izlažući polarne regije, koje ulaze u površinu micele, na površinu micele. kontakt s vodom.

reference

1. Chandler, D. (2005). Sučelja i pokretačka sila hidrofobnog sklopa. Nature, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, J.N., & Zeng, H. (2018). Modulacija hidrofobne interakcije posredničkom površinskom nanoskalnom strukturom i kemijom, a ne monotono hidrofobnošću. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903-11908.
3. Dyson, J.H., Wright, P.E., & Sheraga, H.A. (2006). Uloga hidrofobnih interakcija u pokretanju i širenju preklapanja proteina. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C.A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. i Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5. izd.). Freeman, W. H. & Company.
5. Luckey, M. (2008). Strukturna biologija membrane: s biokemijskim i biofizičkim temeljima. Cambridge University Press. Preuzeto s www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer, E.E., Rosenberg, K.J., & Israelachvili, J. (2006). Nedavni napredak u razumijevanju hidrofobnih interakcija. Zbornik radova Nacionalne akademije znanosti, 103 (43), 15739-15746.
7. Nelson, D.L., & Cox, M.M. (2009). Lehningerova načela biokemije. Izdanja Omega (5. izdanje).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S., & Engberts, J. B. F. N. (2003). Hidrofobne interakcije i kemijska reaktivnost. Organic and Biomolecular Chemistry, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Doprinos hidrofobnih interakcija stabilnosti proteina. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514-528.
11. Silverstein, T.P. (1998). Stvarni razlog zašto se ulje i voda ne miješaju. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116-118.