Struktura, tipovi i funkcije imunoglobulina

imunoglobulini To su molekule koje čine B limfocite i plazma stanice koje pomažu u obrani tijela. Sastoje se od biomolekule glikoproteina koja pripada imunološkom sustavu. Oni su jedan od najobilnijih proteina krvnog seruma, nakon albumina.

Antitijelo je drugo ime koje dobivaju imunoglobulini, a smatraju se globulinom zbog njihovog ponašanja u elektroforezi krvnog seruma koji ih sadrži. Molekula imunoglobulina može biti jednostavna ili složena, ovisno o tome je li njezina prezentacija monomer ili je polimerizirana.

Uobičajena struktura imunoglobulina slična je slovu "Y". Postoji pet tipova imunoglobulina koji predstavljaju morfološke, funkcionalne i lokacijske razlike u organizmu. Strukturne razlike antitijela nisu u obliku, već u njihovom sastavu; svaki tip ima određeni cilj.

Imunološki odgovor koji promiču imunoglobulini vrlo je specifičan i vrlo je složen mehanizam. Poticaj za njegovo izlučivanje u stanicama aktivira se u prisutnosti sredstava koja su strano organizmu, kao što su bakterije. Funkcija imunoglobulina je vezati se za strani element i eliminirati ga.

Imunoglobulini ili antitijela mogu biti prisutni iu krvi iu membranskoj površini organa. Te biomolekule predstavljaju važne elemente unutar obrambenog sustava ljudskog tijela.

indeks

• 1 Struktura
  • 1.1 Teški lanci
  • 1.2 Lagani lanci
  • 1.3 Segmenti Fc i Fab
• 2 Vrste
  • 2.1 Imunoglobulin G (IgG)
  • 2.2 Imunoglobulin M (IgM)
  • 2.3 Imunoglobulin A (IgA)
  • 2.4 Imunoglobulin E (IgE)
  • 2.5 Imunoglobulin D (IgD)
  • 2.6 Promjena tipa
• 3 Funkcije
  • 3.1 Opće funkcije
  • 3.2 Posebne funkcije
• 4 Reference

struktura

Struktura antitijela sadrži aminokiseline i ugljikohidrate, oligosaharide. Dominantna prisutnost aminokiselina, njihova količina i raspodjela određuje strukturu imunoglobulina.

Kao i svi proteini, imunoglobulini imaju primarnu, sekundarnu, tercijarnu i kvartarnu strukturu, određujući njihov tipičan izgled.

S obzirom na broj aminokiselina koje oni predstavljaju, imunoglobulini imaju dva tipa lanca: teški lanac i laki lanac. Dodatno, prema sekvenciji aminokiselina u svojoj strukturi, svaki od lanaca ima varijabilnu regiju i konstantnu regiju.

Teški lanci

Teški lanci imunoglobulina odgovaraju polipeptidnim jedinicama sastavljenim od 440 aminokiselinskih sekvenci.

Svaki imunoglobulin ima 2 teška lanca, a svaki od njih ima varijabilnu regiju i konstantnu regiju. Konstantna regija ima 330 aminokiselina, a varijabla 110 aminokiselina sekvencirana.

Struktura teškog lanca je različita za svaki imunoglobulin. Oni su ukupno 5 tipova teških lanaca koji određuju vrste imunoglobulina.

Vrste teških lanaca identificirane su grčkim slovima γ, μ, α, ε, δ za imunoglobuline IgG, IgM, IgA, IgE i IgD, odnosno.

Konstantna regija teških lanaca ε i μ formirana je s četiri domene, dok one koje odgovaraju α, γ, δ imaju tri. Dakle, svaka konstantna regija će biti različita za svaku vrstu imunoglobulina, ali zajednička za imunoglobuline istog tipa.

Varijabilno područje teškog lanca formirano je s jednom imunoglobulinskom domenom. Ova regija ima sekvencu od 110 aminokiselina i bit će različita ovisno o specifičnosti antitijela za antigen.

U strukturi teških lanaca može se uočiti skretanje koje se naziva fleksija ili fleksija, što predstavlja fleksibilno područje lanca.

Lagani lanci

Laki lanci imunoglobulina su polipeptidi koji se sastoje od oko 220 aminokiselina. Postoje dva tipa lakog lanca u ljudima: kappa (κ) i lambda (λ), potonji s četiri podtipa. Konstantne i varijabilne domene imaju sekvence od 110 aminokiselina svaka.

Antitijelo može imati dva κ (κκ) laka lanca ili par λ (λλ) lanaca, ali nije moguće imati jedan od svakog tipa u isto vrijeme.

Segmenti Fc i Fab

Budući da svaki imunoglobulin ima oblik sličan "Y", može se podijeliti u dva segmenta. "Donji" segment, baza, naziva se kristalizirajuća frakcija ili Fc; dok krakovi "Y" formiraju Fab, ili frakciju koja veže antigen. Svaki od ovih strukturnih dijelova imunoglobulina obavlja drugačiju funkciju.

Fc segment

Fc segment ima dvije ili tri konstantne domene teških lanaca imunoglobulina.

Fc se može vezati za proteine ​​ili specifični receptor u bazofilima, eozinofilima ili mastocitima, tako da on inducira specifični imunološki odgovor koji će eliminirati antigen. Fc odgovara karboksilnom kraju imunoglobulina.

Segment Fab

Fab frakcija ili segment antitijela sadrži varijabilne domene na svojim krajevima, pored konstantnih domena teških i lakih lanaca..

Konstantna domena teškog lanca nastavlja se s domenama Fc segmenta koje formiraju zglob. Odgovara amino-terminalnom kraju imunoglobulina.

Važnost Fab segmenta je što omogućuje vezanje antigena, stranih tvari i potencijalno štetnih tvari.

Varijabilne domene svakog imunoglobulina jamče njihovu specifičnost za dani antigen; ova karakteristika čak dopušta njezinu primjenu u dijagnostici upalnih i zaraznih bolesti.

vrsta

Poznati imunoglobulini sada posjeduju specifičan teški lanac koji je konstantan za svaku od njih i razliku ostalih.

Postoji pet vrsta teških lanaca koji određuju pet vrsta imunoglobulina, čije su funkcije različite.

Imunoglobulin G (IgG)

Imunoglobulin G je najbrojnija sorta. Ima teški gama lanac i predstavljen je u neomolekularnom ili monomernom obliku.

IgG je najzastupljeniji u krvnom serumu i prostoru tkiva. Minimalne promjene u aminokiselinskom slijedu njenog teškog lanca određuju njegovu podjelu na podtipove: 1, 2, 3 i 4.

Imunoglobulin G ima sekvencu od 330 aminokiselina u svom Fc segmentu i molekulsku masu od 150.000, od čega 105.000 odgovara njenom teškom lancu.

Imunoglobulin M (IgM)

Imunoglobulin M je pentamer čije je teški lanac μ. Njegova molekularna težina je visoka, oko 900 000.

Aminokiselinska sekvenca njegovog teškog lanca je 440 u Fc frakciji. Nalazi se uglavnom u krvnom serumu, što predstavlja 10 do 12% imunoglobulina. IgM ima samo jedan podtip.

Imunoglobulin A (IgA)

Odgovara tipu a teškog lanca i predstavlja 15% ukupnih imunoglobulina. IgA se nalazi u krvi i sekretu, uključujući majčino mlijeko, u obliku monomera ili dimera. Molekularna težina ovog imunoglobulina je 320.000 i ima dva podtipa: IgAl i IgA2.

Imunoglobulin E (IgE)

Imunoglobulin E sastoji se od tipa ε teškog lanca i vrlo je rijedak u serumu, oko 0.002%.

IgE ima molekulsku masu od 200.000 i prisutan je kao monomer uglavnom u serumu, nazalnoj sluzi i slini. Također je uobičajeno pronaći ovaj imunoglobulin unutar bazofila i mastocita.

Imunoglobulin D (IgD)

Varijanta teškog lanca odgovara imunoglobulinu D, koji predstavlja 0,2% ukupnih imunoglobulina. IgD ima molekulsku masu od 180,000 i strukturiran je u obliku monomera.

To je povezano s limfocitima B, pričvršćenim na površinu tih limfocita. Međutim, funkcija IgD nije jasna.

Promjena vrste

Imunoglobulini se mogu podvrgnuti strukturalnoj promjeni tipa, zbog potrebe za obranom od antigena.

Ova promjena je posljedica funkcije limfocita B za stvaranje antitijela svojstvom adaptivnog imuniteta. Strukturna promjena je u konstantnom području teškog lanca, bez mijenjanja varijabilne regije.

Promjena tipa ili klase može uzrokovati da IgM pređe na IgG ili IgE, a to se događa kao odgovor izazvan interferonom gama ili interleukinima IL-4 i IL-5..

funkcije

Uloga imunoglobulina u imunološkom sustavu od vitalne je važnosti za obranu organizma.

Imunoglobulini su dio humoralnog imunološkog sustava; to su tvari koje stanice izlučuju radi zaštite od patogenih ili štetnih tvari. 

One pružaju učinkovito sredstvo obrane, djelotvorne, specifične i sistematizirane, te imaju veliku vrijednost kao dio imunološkog sustava. Imaju opće i posebne funkcije unutar imuniteta:

Opće funkcije

Protutijela ili imunoglobulini ispunjavaju obje neovisne funkcije i aktiviraju efektorske i sekretorne odgovore posredovane stanicama.

Vezanje antigen-protutijelo

Imunoglobulini imaju funkciju vezanja antigenih sredstava na specifičan i selektivan način.

Formiranje kompleksa antigen-antitijelo je glavna funkcija imunoglobulina i stoga je imunološki odgovor koji može zaustaviti djelovanje antigena. Svako antitijelo može se vezati na dva ili više antigena u isto vrijeme.

Funkcije efektora

Većinu vremena kompleks antigen-antitijelo služi kao početak za aktiviranje specifičnih staničnih odgovora ili za pokretanje niza događaja koji određuju eliminaciju antigena. Dva najčešća efektorska odgovora su stanično vezanje i komplementarna aktivacija.

Vezanje stanica ovisi o prisutnosti specifičnih receptora za Fc segment imunoglobulina, nakon što se veže na antigen.

Stanice kao što su mastociti, eozinofili, bazofili, limfociti i fagociti posjeduju ove receptore i osiguravaju mehanizme za uklanjanje antigena..

Aktivacija kaskade komplementa je složen mehanizam koji uključuje početak sekvence, tako da je krajnji rezultat sekrecija otrovnih tvari koje eliminiraju antigene.

Posebne funkcije

Prvo, svaka vrsta imunoglobulina razvija specifičnu obrambenu funkciju:

Imunoglobulin G

- Imunoglobulin G osigurava većinu obrana protiv antigenih sredstava, uključujući bakterije i viruse.

- IgG aktivira mehanizme kao što su komplement i fagocitoza.

- Konstitucija specifičnog IgG za antigen je postojana.

- Jedino antitijelo koje majka može prenijeti na djecu tijekom trudnoće je IgG.

Imunoglobulin M

- IgM je antitijelo brzog odgovora na štetne i infektivne agense, budući da osigurava trenutno djelovanje dok se ne zamijeni s IgG.

- Ovo antitijelo aktivira stanične odgovore ugrađene u membranu limfocita i humoralne odgovore kao komplement.

- To je prvi imunoglobulin koji sintetizira ljudsko biće.

Imunoglobulin A

- Djeluje kao obrambena barijera protiv patogena i nalazi se na površinama sluznice.

- Prisutna je u respiratornoj sluznici, probavnom sustavu, mokraćnom sustavu te u sekretima kao što su slina, nosna sluz i suze.

- Iako je njegova aktivacija komplementa niska, može se povezati s lizozimima kako bi se uklonile bakterije.

- Prisutnost imunoglobulina D u majčinom mlijeku i kolostrumu omogućuje novorođenčetu da ga dobije tijekom dojenja.

Imunoglobulin E

- Imunoglobulin E pruža snažan obrambeni mehanizam protiv antigena koji proizvode alergene.

- Interakcija između IgE i alergena uzrokovat će pojavu upalnih tvari koje su odgovorne za simptome alergija, kao što su kihanje, kašljanje, osip, povećane suze i nosna sluz..

- IgE se također može povezati s površinom parazita pomoću njegovog Fc segmenta, stvarajući reakciju koja uzrokuje smrt ovih.

Imunoglobulin D

- Monomerna struktura IgD povezana je s limfocitima B koji nisu u interakciji s antigenima, tako da djeluju kao receptori.

- Funkcija IgD je nejasna.

reference

1. (s.f.) Medicinska definicija imunoglobulina. Oporavio se od medicinenet.com
2. Wikipedia (s.f.). Antitijelo. Preuzeto s en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Inmunoglobulins. Oporavio se od sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (s.f.). Imunoglobulini i druge molekule B stanica Opći tečaj imunologije. Oporavio se od ugr.es
5. (s.f.) Uvod u imunoglobuline. Preuzeto s thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Anatomija imunološkog sustava. Oporavio se od emedicine.medscape.com
7. Biochemistryquestions (2009). Imunoglobulini: struktura i funkcije. Oporavio se od biochemistryquestions.wordpress.com
8. (s.f.) Imunoglobulini - struktura i funkcija. Preuzeto s microbiologybook.org