Karakteristike, funkcije i primjeri apoenzima



apoenzyme To je proteinski dio enzima, stoga je poznat i kao apoprotein. Apoenzim je neaktivan, tj. Ne može obavljati svoju funkciju provođenja određene biokemijske reakcije, a nepotpun je dok ne spoji druge molekule poznate kao kofaktori.

Proteinski dio (apoenzim) zajedno s kofaktorom tvori potpuni enzim (holoenzim). Enzimi su proteini koji mogu povećati brzinu biokemijskih procesa. Neki enzimi trebaju svoje kofaktore za provođenje katalize, dok ih drugi ne trebaju.

indeks

  • 1 Glavne značajke
    • 1.1 To su proteinske strukture
    • 1.2 Oni su dio konjugiranih enzima
    • 1.3 Priznaju različite sufaktore
  • Funkcije apoenzima
    • 2.1 Stvorite holoenzime
    • 2.2 Dati katalitičko djelovanje
  • 3 Primjeri
    • 3.1 Ugljična anhidraza
    • 3.2 Hemoglobin
    • 3.3. Citokrom oksidaza
    • 3.4 Alkoholna dehidrogenaza
    • 3.5 Piruvat kinaza
    • 3.6. Piruvat karboksilaza
    • 3.7 Karboksilaza acetil koenzima A
    • 3.8 Monoamin oksidaza
    • 3.9. Laktat dehidrogenaza
    • 3.10 Katalaza
  • 4 Reference

Glavna obilježja

Oni su proteinske strukture

Apoenzimi odgovaraju proteinskom dijelu enzima, koji su molekule čija je funkcija da djeluju kao katalizatori protiv određenih kemijskih reakcija u tijelu.

Oni su dio konjugiranih enzima

Enzimi koji ne zahtijevaju kofaktore poznati su kao jednostavni enzimi, kao što su pepsin, tripsin i ureaza. Nasuprot tome, enzimi koji zahtijevaju određeni kofaktor poznati su kao konjugirani enzimi. Oni se sastoje od dvije glavne komponente: kofaktora, koji je ne-proteinska struktura; i apoenzim, strukturu proteina.

Kofaktor može biti organski spoj (npr. Vitamin) ili anorganski spoj (npr. Metalni ion). Organski kofaktor može biti koenzim ili protetska skupina. Koenzim je kofaktor koji je slabo vezan za enzim i stoga se može lako osloboditi iz aktivnog mjesta enzima..

Priznaju razne sufaktore

Postoje mnogi kofaktori koji se udružuju s apoenzimima za proizvodnju holoenzima. Najčešći koenzimi su NAD +, FAD, koenzim A, vitamin B i vitamin C. Među ostalim, uobičajeni metalni ioni koji se vežu s apoenzimima su željezo, bakar, kalcij, cink i magnezij..

Kofaktori se čvrsto ili lagano vežu s apoenzimom kako bi apoenzim pretvorili u holoenzim. Nakon što je kofaktor uklonjen iz holoenzima, opet postaje apoenzim, koji je neaktivan i nepotpun.

Funkcije apoenzima

Stvorite holoenzime

Glavna funkcija apoenzima je da potakne nastanak holoenzima: apoenzimi se ujedinjuju s kofaktorom i na taj se način stvara holoenzim..

Dajte povod za katalitičko djelovanje

Kataliza se odnosi na proces kroz koji je moguće ubrzati neke kemijske reakcije. Zahvaljujući apoenzimima, holoenzimi su završeni i sposobni su aktivirati svoje katalitičko djelovanje.

Primjeri

Ugljična anhidraza

Ugljična anhidraza je ključni enzim u životinjskim stanicama, biljnim stanicama i okolišu za stabilizaciju koncentracija ugljičnog dioksida..

Bez tog enzima pretvorba ugljičnog dioksida u bikarbonat - i obrnuto - bila bi izuzetno spora, što bi učinilo gotovo nemogućim provođenje vitalnih procesa, kao što je fotosinteza u biljkama i izdisanje tijekom disanja..

hemoglobin

Hemoglobin je globularni protein prisutan u crvenim krvnim stanicama kralježnjaka i plazmi mnogih beskralježnjaka, čija je funkcija prijenos kisika i ugljičnog dioksida.

Sjedinjavanje kisika i ugljičnog dioksida s enzimom događa se na mjestu koje se naziva heme grupa, koja je odgovorna za davanje crvene boje krvi kralježnjaka.

Citokrom oksidaza

Citokrom oksidaza je enzim koji je prisutan u većini stanica. Sadrži željezo i porfirin.

Ovaj oksidacijski enzim je vrlo važan za procese dobivanja energije. Nalazi se u mitohondrijskoj membrani gdje katalizira prijenos elektrona iz citokroma u kisik, što u konačnici dovodi do stvaranja vode i ATP (energetske molekule)..

Alkoholna dehidrogenaza

Alkohol dehidrogenaza je enzim koji se nalazi prvenstveno u jetri i želucu. Ovaj apoenzim katalizira prvi korak u metabolizmu alkohola; to jest, oksidacija etanola i drugih alkohola. Na taj način ih pretvara u acetaldehid.

Njegovo ime ukazuje na mehanizam djelovanja u tom procesu: prefiks "des" znači "ne", a "hidro" se odnosi na atom vodika. Dakle, funkcija alkoholne dehidrogenaze je ukloniti atom vodika iz alkohola.

Piruvat kinaza

Piruvat kinaza je apoenzim koji katalizira završni korak staničnog procesa razgradnje glukoze (glikoliza).

Njegova je funkcija ubrzati prijenos fosfatne skupine iz fosfoenolpiruvata u adenozin difosfat, proizvodeći jednu molekulu piruvata i jednu od ATP-a..

Piruvat kinaza ima 4 različita oblika (izoenzima) u različitim tkivima životinja, od kojih svako posjeduje određena kinetička svojstva koja su potrebna za prilagodbu metaboličkim zahtjevima tih tkiva..

Piruvat karboksilaza

Piruvat karboksilaza je enzim koji katalizira karboksilaciju; to jest, prijenos karboksilne skupine na molekulu piruvata da nastane oksaloacetat.

Katalizira se specifično u različitim tkivima, na primjer: u jetri i bubrezima ubrzava početne reakcije za sintezu glukoze, dok u masnom tkivu i mozgu potiče sintezu lipida iz piruvata.

Ona je također uključena u druge reakcije koje su dio biosinteze ugljikohidrata.

Karboksilaza acetil koenzima A

Acetil-CoA karboksilaza je važan enzim u metabolizmu masnih kiselina. To je protein koji se nalazi u životinjama i biljkama i predstavlja nekoliko podjedinica koje kataliziraju različite reakcije.

Njegova je funkcija u osnovi prenijeti karboksilnu skupinu u acetil-CoA kako bi se pretvorila u malonil koenzim A (malonil-CoA).

Ima 2 izoforme, nazvane ACC1 i ACC2, koje se razlikuju u svojoj funkciji i raspodjeli u tkivima sisavaca..

Monoamin oksidaza

Monoamin oksidaza je enzim koji je prisutan u živčanim tkivima gdje igra važnu ulogu u inaktivaciji određenih neurotransmitera, kao što su serotonin, melatonin i epinefrin..

Sudjeluje u biokemijskim reakcijama razgradnje različitih monoamina u mozgu. U tim oksidacijskim reakcijama enzim koristi kisik da ukloni amino skupinu iz molekule i proizvede aldehid (ili keton), a odgovarajući amonijak.

Laktat dehidrogenaza

Laktat dehidrogenaza je enzim koji se nalazi u stanicama životinja, biljaka i prokariota. Njegova je funkcija promicanje pretvorbe laktata u piruvičnu kiselinu i obrnuto.

Ovaj enzim je važan u staničnom disanju tijekom kojeg se glukoza, dobivena iz hrane, razgrađuje kako bi se dobila korisna energija za stanice.

Iako je laktat dehidrogenaza obilna u tkivima, razine ovog enzima su niske u krvi. Međutim, kada dođe do ozljede ili bolesti, mnoge molekule se ispuštaju u krvotok. Prema tome, laktat dehidrogenaza je pokazatelj određenih ozljeda i bolesti, kao što su srčani udar, anemija, rak, HIV, među ostalima.

katalaze

Katalaza se nalazi u svim organizmima koji žive u prisutnosti kisika. To je enzim koji ubrzava reakciju kojom se vodikov peroksid razgrađuje u vodi i kisiku. Na taj način sprječava nakupljanje otrovnih spojeva.

Dakle, pomaže u zaštiti organa i tkiva od oštećenja uzrokovanog peroksidom, spojem koji se kontinuirano proizvodi u brojnim metaboličkim reakcijama. Kod sisavaca se nalazi uglavnom u jetri.

reference

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Preliminarna studija o serumskom laktat dehidrogenazi (LDH) -prognostičnom biomarkeru u karcinoma dojke. Časopis za klinička i dijagnostička istraživanja, 8/6.
  2. Athappilly, F.K., & Hendrickson, W.A. (1995). Struktura biotinilne domene karboksilaze acetil-koenzima A određena faznim MAD. struktura, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. i Strayer, L. (2015). biokemija (8. izdanje). W. H. Freeman i tvrtka.
  4. Butt, A. A., Michaels, S., i Kissinger, P. (2002). Povezanost razine laktat dehidrogenaze u serumu s odabranim oportunističkim infekcijama i napredovanjem HIV-a. International Journal of Infectious Diseases, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Funkcija ugljične anhidraze u krvi. priroda, 137-38.
  6. Gaweska, H., i Fitzpatrick, P.F. (2011). Strukture i mehanizam obitelji monoamin oksidaze. Biomolekularni koncepti, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R.N. K. (2010). Ljudska piruvat kinaza M2: Višenamjenski protein. Znanost o proteinima, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W.W., Wallace, J.C., & Attwood, P.V. (2008). Struktura, mehanizam i regulacija piruvat karboksilaze. Biochemical Journal, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Izoenzimi piruvat kinaze. Transakcije biokemijskog društva, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. i Martin, D. (2004). biologija (7. izdanje) Cengage Learning.
  11. Supuran, C.T. (2016). Struktura i funkcija karboanhidrata. Biochemical Journal, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K.F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G.P., & Healy, J. (2004). Monoamin oksidaze: izvjesnosti i nesigurnosti. Trenutna medicinska kemija, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. i Pratt, C. (2016). Osnove biokemije: život na Molekularna razina (5. izd.). Wiley.
  14. Xu, H.N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Je li viši laktat indikator metastatskog rizika tumora? Pilot MRS studija pomoću hiperpolariziranog13C-piruvata. Akademska radiologija, 21(2), 223-231.