Struktura integrina, funkcije i evolucijska perspektiva



Integrinas oni su transmembranski proteini odgovorni za posredovanje adhezije između stanica. Ovi proteini imaju dio koji se proteže do okoline izvan stanice i može se vezati na druge proteine ​​u izvanstaničnom matriksu. Drugi se mogu vezati za druge susjedne stanice, za bakterijske polisaharide ili za određene virusne proteine.

Sve ove interakcije u kojima integrini sudjeluju stvaraju stabilnost u smislu različitih staničnih spojeva, formiranje izvanstaničnog matriksa, formiranje agregata trombocita, uspostavljanje staničnih spojeva u imunološkom sustavu, među ostalim događajima biološkog značaja.

Integrini su pronađeni u različitim organizmima, kao što su sisavci, ptice, ribe i neki jednostavni eukarioti kao što su spužve, nematode i voćna mušica..

indeks

  • 1 Struktura
    • 1.1 Strukturne općenitosti integrina
    • 1.2 Značajke podjedinica
    • 1.3. Kovalentna veza između podjedinica
  • 2 Funkcije
  • 3 Evolucijska perspektiva
  • 4 Reference

struktura

Strukturne općenitosti integrina

Integrini su glikoproteini. Proteini su makromolekule formirane dugim lancima aminokiselina koje imaju širok raspon funkcija u organizmima. Pojam "gliko" odnosi se na prisutnost ugljikohidrata (koji se nazivaju i ugljikohidrati) u lancu aminokiselina.

Ovaj glikoprotein je transmembranski, to jest, prelazi plazmatsku membranu stanice. U integrinu se mogu razlikovati tri domene: izvanstanična domena koja dopušta sjedinjenje s drugim strukturama, domenu koja prelazi staničnu membranu, a posljednja koja se nalazi unutar stanice i povezuje se s citoskeletom.

Izvanstanični dio

Jedna od najvažnijih karakteristika integrina je da dio koji daje izvan stanice ima okrugli oblik. Oni imaju niz mjesta koja omogućuju prepoznavanje molekula smještenih u matrici. Ove sekvence su sastavljene od amino kiselina arginina, glicina i aspartata.

Ovaj dio koji sudjeluje u spoju ima duljinu od oko 60 aminokiselinskih ostataka

Transmembranski dio

Sekvenca proteina koja prolazi kroz staničnu membranu karakterizirana je strukturom tipa alfa heliksa. Zatim, dva lanca su uronjena u citoplazmu stanice.

Citoplazmatski dio

Već u citoplazmi stanice, možete se pridružiti drugim strukturama, bilo da su to različiti proteini, ili citoskelet, kao što je talin, aktin, među ostalima.

"Rep" koji se nalazi u citoplazmi ima prosječnu dužinu od 75 aminokiselinskih ostataka (iako postoje iznimke s više od 1000 u ovoj regiji).

Ovaj mehanizam omogućuje integrinima da funkcioniraju kao most za razmjenu informacija koje su prilično dinamične: proteini vežu molekule izvanstaničnog matriksa na molekule koje se nalaze unutar, generirajući niz signala i prenosivši informacije.

Značajke podjedinica

Svaki integrin nastaje nekovalentnom vezom dva transmembranska glikoproteina: podjedinice α i β. Kako ove podjedinice nisu jednake, za integrin se kaže da je heterodimer (ravno različitih i dimera po jedinici dviju podjedinica). Lanac ima duljinu od gotovo 800 aminokiselina i β sa 100 aminokiselina.

Α podjedinica ima dva lanca povezana disulfidnim vezama i ima kuglastu glavu s dvovalentnim veznim mjestima. P subjedinica, s druge strane, bogata je ostacima aminokiseline cisteina, a unutarstanični dio može posredovati interakcijama s nizom veznih proteina.

Kovalentna veza između podjedinica

Postoji 18 α lanaca i 8 β lanaca. Različite kombinacije između obje podjedinice određuju integrine koji postoje, s najmanje 24 različitih dimera.

Kombinacije se mogu dati na sljedeći način: α s β, ili α s nekoliko β lanaca. P lanci su odgovorni za određivanje koliko će specifično biti vezanje i je li dio integrina odgovoran za posredovanje interakcije s ciljnom molekulom.

Na taj način, specifične kombinacije podjedinica određuju s kojom će se molekulom povezati. Na primjer, integrin formiran s a3 podjedinicom i P 1 su specifični za interakciju s fibronektinom.

Ovaj integrin je poznat kao α3β1 (Da biste ih imenovali, jednostavno navedite broj podjedinice kao indeks). Slično tome, integrin a2β1 veže se na kolagen.

funkcije

Integrini su ključni proteini u dopuštanju interakcije između stanice i okoliša, budući da posjeduju receptore ujedinjenja s različitim komponentama izvanstaničnog matriksa. Konkretno, vezanje se događa između matrice i citoskeleta.

Zahvaljujući tim svojstvima, integrini su odgovorni za regulaciju oblika, orijentacije i kretanja stanica.

Dodatno, integrini su sposobni aktivirati različite unutarstanične puteve. Citoplazmatski dio integrina može pokrenuti signalni lanac.

Ta interakcija dovodi do globalnog staničnog odgovora, kao što se događa kod konvencionalnih signalnih receptora. Ovaj put dovodi do promjena u ekspresiji gena.

Evolucijska perspektiva

Učinkovita adhezija između stanica za stvaranje tkiva bila je, bez sumnje, ključna značajka koja je trebala biti prisutna u evolucijskoj evoluciji višestaničnih organizama..

Nastanak obitelji integrina pratio je pojavu metazoa prije oko 600 milijuna godina.

Skupina životinja s histološkim svojstvima predaka je porifera, obično nazvana morske spužve. Kod tih životinja dolazi do adhezije stanica izvanstaničnim matriksom proteoglikana. Receptori koji se vežu na ovu matricu imaju tipičan motiv vezanja integrina.

Zapravo, u ovoj životinjskoj skupini identificirali smo gene povezane s određenim podjedinicama nekih integrina.

Tijekom evolucije, predak metazoanaca je stekao integrin i veznu domenu koja je sačuvana tijekom vremena u ovoj golemoj životinjskoj skupini..

Strukturno, maksimalna složenost integrina vidljiva je u skupini kralježnjaka. Postoje različiti integrini koji nisu prisutni u beskralježnjacima, s novim domenama. Doista, više od 24 različitih funkcionalnih integrina identificirano je kod ljudi - dok su u voćnoj muvi Drosophila melanogaster ima ih samo pet.

reference

  1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, A.D., Lewis, J., Raff, M., ... i Walter, P. (2013). Bitna biologija stanice. Znanost o Garlandu.
  2. Campbell, I.D., & Humphries, M.J. (2011). Struktura integrina, aktivacija i interakcije. Cold Spring Harbor perspektive u biologiji, 3(3), a004994.
  3. Cooper, G. M., i Hausman, R. E. (2007). Stanica: molekularni pristup. Washington, DC, Sunderland, MA.
  4. Kierszenbaum, A.L. (2012). Histologija i stanična biologija. Elsevier Brazil.
  5. Koolman, J., i Röhm, K.H. (2005). Biokemija: tekst i atlas. Ed Panamericana Medical.
  6. Quintero, M., Monfort, J., & Mitrovic, D.R. (2010). Osteoartroza / osteoartritis: biologija, fiziopatologija, klinika i liječenje / Biologija, patofiziologija, klinička terapija i liječenje. Ed Panamericana Medical.
  7. Takada, Y., Ye, X., i Simon, S. (2007). Integrini. Biologija genoma, 8(5), 215.