Maltasine značajke, sinteze i funkcije



maltaza, također poznat kao a-glukozidaza, kisela maltaza, glukoza invertaza, glukozidosukraz, lizosomalna a-glukozidaza ili maltaza-glukoamilaza, je enzim odgovoran za hidrolizu maltoze u crijevnim epitelnim stanicama tijekom završnih koraka digestije škroba.

Spada u klasu hidrolaza, posebno u potklasu glikozidaza, koji su sposobni razbiti a-glukozidne veze između ostataka glukoze (EC 3.2.1.20). Ova skupina grupira različite enzime čija je specifičnost usmjerena na egzo-hidrolizu terminalnih glikozida povezanih α-1,4 vezama.

Neke maltaze mogu hidrolizirati polisaharide, ali s mnogo nižom brzinom. Općenito, nakon djelovanja maltaze, otpuštaju se ostaci a-D-glukoze, međutim, enzimi iste podklase mogu hidrolizirati β-glukane, oslobađajući tako ostatke β-D-glukoze..

Postojanje enzima za proizvodnju slada prvotno se pokazalo godine 1880. i sada je poznato da on nije prisutan samo u sisavcima, već iu mikroorganizmima kao što su kvasac i bakterije, kao iu mnogim višim biljkama i žitaricama..

Primjer važnosti aktivnosti ovih enzima odnosi se na mikroorganizam Saccharomyces cerevisiae, odgovoran za proizvodnju piva i kruha, koji je sposoban razgraditi maltozu i maltotriozu zahvaljujući činjenici da posjeduje enzime maltaze čiji se proizvodi metaboliziraju u proizvode fermentacijske značajke ovog organizma.

indeks

  • 1 Značajke
    • 1.1 Kod sisavaca
    • 1.2 U kvascu
    • 1.3 U biljkama
  • 2 Sažetak
    • 2.1 Kod sisavaca
    • 2.2 U kvascu
    • 2.3 Kod bakterija
  • 3 Funkcije
  • 4 Reference

značajke

Kod sisavaca

Maltaza je amfipatski protein povezan s membranom stanica crijevnih četkica. Poznat je i izozim poznat kao kisela maltaza, smješten u lizosomima i sposoban hidrolizirati različite vrste glikozidnih veza u različitim supstratima, ne samo maltoze i α-1,4 veze. Oba enzima dijele mnoge strukturne karakteristike.

Lizosomski enzim ima približno 952 aminokiseline i obrađuje se post-translacijsko glikozilacijom, a uklanjanje peptida na N- i C-terminalnim krajevima.

Istraživanja provedena s enzimom iz crijeva štakora i svinja utvrđuju da se kod tih životinja enzim sastoji od dvije podjedinice koje se međusobno razlikuju s obzirom na neka fizikalna svojstva. Ove dvije podjedinice nastaju iz istog polipeptidnog prekursora koji je izrezan proteolitički.

Za razliku od svinja i štakora, enzim kod ljudi nema dvije podjedinice, već jednu jedinicu visoke molekulske mase i visoko glikozilirane (N- i O-glikozilacijom)..

U kvascu

Maltaza kvasca, kodirana genom MAL62, teži 68 kDa i citoplazmatski je protein koji postoji kao monomer i hidrolizira široki spektar α-glukozida.

U kvascima postoji pet izoenzima kodiranih u telomernim zonama pet različitih kromosoma. Svaki kodirajući lokus MAL gena također obuhvaća genski kompleks svih gena uključenih u metabolizam maltoze, uključujući permeazu i regulatorne proteine, kao da je operon..

U biljkama

Pokazalo se da je prisutan enzim u biljkama osjetljiv na temperature iznad 50 ° C i da se maltaza javlja u velikim količinama u klijavim i nejakanim žitaricama..

Osim toga, tijekom razgradnje škroba, ovaj enzim je specifičan za maltozu, budući da ne djeluje na druge oligosaharide, ali uvijek završava s formiranjem glukoze.

sinteza

Kod sisavaca

Intestinalna maltaza ljudi sintetizirana je kao jedan polipeptidni lanac. Ugljikohidrati bogati ostacima manoze dodani su ko-transdukcijom glikozilacijom, koja čini se da štiti sekvencu proteolitičke razgradnje.

Studije o biogenezi ovog enzima pokazuju da se skuplja kao molekula visoke molekularne težine u stanju "vezanog za membranu" endoplazmatskog retikuluma, te da se kasnije obrađuje enzimima gušterače i "re-glikozilira" u Golgijev kompleks.

U kvascu

U kvascima postoji pet izoenzima kodiranih u telomernim zonama pet različitih kromosoma. Svaki kodirajući lokus MAL gena također obuhvaća genski kompleks svih gena uključenih u metabolizam maltoze, uključujući permeazu i regulatorne proteine.

Kod bakterija

Sustav maltoze u bakterijama kao što je E. coli vrlo je sličan sustavu laktoze, osobito u genetskoj organizaciji operona odgovornog za sintezu regulatornih proteina, transportera i enzimatsku aktivnost na supstratu (maltaze). ).

funkcije

U većini organizama gdje je otkrivena prisutnost enzima kao što je maltaza, ovaj enzim igra istu ulogu: razgradnja disaharida kao što je maltoza kako bi se dobili topljivi ugljikohidratni proizvodi koji se lakše metaboliziraju.

U crijevu sisavaca, maltaza ima ključnu ulogu u završnim koracima razgradnje škroba. Nedostaci u ovom enzimu obično se opažaju u patologijama kao što je glikogenoza tipa II, koja se odnosi na skladištenje glikogena.

U bakterijama i kvascima reakcije koje kataliziraju enzimi ovog tipa predstavljaju važan izvor energije u obliku glukoze koja ulazi u glikolitički put, sa svrhom fermentacije ili ne fermentacije..

U biljkama, maltaza, u kombinaciji s amilazama, sudjeluje u razgradnji endosperma u sjemenkama koje su "uspavane", a koje se aktiviraju giberelinima, hormonima za regulaciju rasta biljaka, kao preduvjet za klijanje.

Osim toga, mnoge biljke koje proizvode prolazni škrob tijekom dana imaju specifične maltaze koje pridonose razgradnji intermedijera njihovog metabolizma noću, i utvrđeno je da su kloroplasti glavna mjesta za pohranu maltoze u tim organizmima..

reference

  1. Auricchio, F., Bruni, C. B., i Sica, V. (1968). Daljnje pročišćavanje i karakterizacija kiseline a-glukozidaze. Biochemical Journal, 108, 161-167.
  2. Danielsen, E.M., Sjostrom, H., i Noren, O. (1983). Biosinteza crijevnih mikrovilarnih proteina. Biochemical Journal, 210, 389-393.
  3. Davis, W.A. (1916). III. Raspodjela maltaze u biljkama. Funkcija maltaze u razgradnji škroba i njezin utjecaj na amiloklastičnu aktivnost biljnih materijala. Biochemical Journal, 10 (1), 31-48.
  4. ExPASy. Bioinformatički resursni portal. (N. D.). Preuzeto s enzyme.expasy.org
  5. Lu, Y., Gehan, J.P., & Sharkey, T.D. (2005). Duljina i cirkadijalni učinci na degradaciju škroba i metabolizam maltoze. Plant Physiology, 138, 2280-2291.
  6. Naims, H.Y., Sterchi, E.E., & Lentze, M.J. (1988). Struktura, biosinteza i glikozilacija malog crijeva. Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
  7. Needleman, R. (1991). Kontrola sinteze maltaze u kvascu. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079-2084.
  8. Odbor za nomenklaturu Međunarodne unije za biokemiju i molekularnu biologiju (NC-IUBMB). (2019). Preuzeto s qmul.ac.uk.
  9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). Glikogenoza tipa II (nedostatak kiselinske maltaze). Muscle & Nerve, 3, 61-69.
  10. Simpson, G., i Naylor, J. (1962). Studije mirovanja u sjemenu Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659-1673.
  11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., i Danielsen, M. (1982). Amfifilna svinja intestinalna mikrovillus struktura i specifičnost maltaze / glukoamilaze. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.