Izvedba i primjeri biološkog katalizatora



biološki katalizator ili biokatalizator je molekula, općenito proteinskog podrijetla, koja ima sposobnost ubrzavanja kemijskih reakcija koje se događaju unutar živih bića. Molekule proteina katalizatora su enzimi, a one RNA prirode su ribozimi. U ovom članku usredotočit ćemo se na istraživanje enzima koji su najpoznatiji biološki katalizatori.

U nedostatku enzima, ogroman broj reakcija koje se odvijaju u ćeliji i koje omogućuju život, ne može se dogoditi. Oni su odgovorni za ubrzanje procesa u redovima veličine blizu 106 - u nekim slučajevima mnogo veće.

indeks

  • 1 Kataliza
  • 2 Enzimi
    • 2.1 Što je enzim?
    • 2.2 Značajke enzima
    • 2.3 Nomenklatura i klasifikacija enzima
    • 2.4 Kako djeluju enzimi?
    • 2.5 Enzimatski inhibitori
    • 2.6 Primjeri
  • 3 Razlika između bioloških katalizatora (enzima) i kemijskih katalizatora
    • 3.1 Reakcije koje kataliziraju enzimi javljaju se brže
    • 3.2 Većina enzima radi u fiziološkim uvjetima
    • 3.3 Specifičnost
    • 3.4 Enzimska regulacija je točna
  • 4 Reference

kataliza

Katalizator je molekula koja može mijenjati brzinu kemijske reakcije bez konzumiranja u navedenoj reakciji.

Kemijske reakcije uključuju energiju: početne molekule uključene u reakciju ili reaktanti počinju s određenim stupnjem energije. Dodatna količina energije apsorbira se da bi došla do "tranzicijskog stanja". Nakon toga se energija oslobađa s proizvodima.

Razlika u energiji između reaktanata i proizvoda izražava se kao ΔG. Ako su razine energije proizvoda veće od reaktanata, reakcija je endergonična i nije spontana. Nasuprot tome, ako je energija proizvoda niža, reakcija je egzergonska i spontana.

Međutim, ako je reakcija spontana, to ne znači da će se ona odvijati u značajnoj brzini. Brzina reakcije ovisi o ΔG * (zvjezdica se odnosi na energiju aktivacije).

Čitatelj mora imati na umu ove koncepte kako bi razumio kako funkcionira enzim.

enzimi

Što je enzim?

Enzimi su biološke molekule nevjerojatne složenosti, koje se uglavnom sastoje od proteina. Proteini su pak dugi lanci aminokiselina.

Jedna od najistaknutijih osobina enzima je njihova specifičnost u ciljnoj molekuli - ova se molekula naziva supstrat.

Značajke enzima

Enzimi postoje u nekoliko oblika. Neki su u potpunosti sastavljeni od proteina, dok drugi imaju ne-proteinske regije koje se nazivaju kofaktori (metali, ioni, organske molekule itd.).

Dakle, apoenzim je enzim bez kofaktora, a kombinacija apoenzima i njegovog kofaktora naziva se holoenzim.

To su molekule znatno veće veličine. Međutim, samo malo mjesto enzima izravno sudjeluje u reakciji sa supstratom, i to područje je aktivno mjesto.

Kada reakcija započne, enzim je spojen sa svojim supstratom, jer je ključ spojen s njegovom bravom (ovaj model je pojednostavljenje stvarnog biološkog procesa, ali služi za ilustraciju procesa)..

Sve kemijske reakcije koje se pojavljuju u našem tijelu katalizirane su enzimima. Zapravo, ako te molekule ne postoje, morat ćemo čekati stotine ili tisuće godina da se reakcije završe. Stoga, regulacija enzimske aktivnosti mora biti kontrolirana na vrlo specifičan način.

Nomenklatura i klasifikacija enzima

Kada vidimo molekulu čije ime završava s-aze, možemo biti sigurni da je to enzim (iako postoje iznimke od ovog pravila, kao što je tripsin). To je konvencija kojom se određuje naziv enzima.

Postoji šest osnovnih vrsta enzima: oksidoreduktaze, transferaze, hidrolaze, lijaze, izomeraze i ligaze; odgovoran za: redoks reakcije, prijenos atoma, hidrolizu, dodavanje dvostrukih veza, izomerizaciju i vezanje molekula, odnosno.

Kako enzimi djeluju?

U odjeljku o katalizi spomenuli smo da brzina reakcije ovisi o vrijednosti ΔG *. Što je ta vrijednost viša, to je sporija i sporija reakcija. Enzim je odgovoran za smanjenje navedenog parametra - čime se povećava brzina reakcije.

Razlika između produkata i reaktanata ostaje identična (enzim ne utječe na nju), kao i raspodjela istih. Enzim olakšava formiranje prijelaznog stanja.

Inhibitori enzima

U kontekstu istraživanja enzima, inhibitori su tvari koje uspijevaju smanjiti aktivnost katalizatora. Razvrstavaju se u dvije vrste: konkurentne i nekonkurentne inhibitore. Oni prvog tipa natječu se sa supstratom, a ostali ne.

Općenito, proces inhibicije je reverzibilan, iako neki inhibitori mogu ostati trajno povezani s enzimom.

Primjeri

Postoji velika količina enzima u našim stanicama - iu stanicama svih živih bića. Međutim, najpoznatiji su oni koji sudjeluju u metaboličkim putovima kao što su glikoliza, Krebsov ciklus, prijenosni lanac elektrona, među ostalima..

Sukcinat dehidrogenaza je enzim oksidoreduktaze koji katalizira oksidaciju sukcinata. U ovom slučaju, reakcija uključuje gubitak dva atoma vodika.

Razlika između bioloških katalizatora (enzima) i kemijskih katalizatora

Postoje katalizatori kemijske prirode koji, poput bioloških, povećavaju brzinu reakcija. Međutim, postoje značajne razlike između obje vrste molekula.

Reakcije katalizirane enzimima odvijaju se brže

Prvo, enzimi uspijevaju povećati brzinu reakcija u redovima veličine blizu 106 do 1012. Kemijski katalizatori također povećavaju brzinu, ali samo nekoliko redova veličine.

Većina enzima radi u fiziološkim uvjetima

Kako se biološke reakcije provode unutar živih bića, njihovi optimalni uvjeti okružuju fiziološke vrijednosti temperature i pH. Kemičari, s druge strane, trebaju drastične uvjete temperature, tlaka i kiselosti.

specifičnost

Enzimi su vrlo specifični u reakcijama koje kataliziraju. U većini slučajeva rade samo s jednim supstratom ili s nekoliko. Specifičnost se također primjenjuje na vrstu proizvoda koje proizvode. Raspon supstrata kemijskih katalizatora mnogo je širi.

Sile koje određuju specifičnost interakcije između enzima i njegovog supstrata su iste da diktiraju konformaciju istog proteina (Van der Waalsova interakcija, elektrostatika, vodikove veze i hidrofobne).

Enzimska regulacija je precizna

Naposljetku, enzimi imaju veću sposobnost regulacije i njihova se aktivnost mijenja ovisno o koncentraciji različitih tvari u stanici.

Među regulatornim mehanizmima nalazimo alosteričku kontrolu, kovalentnu modifikaciju enzima i varijaciju u količini sintetiziranog enzima..

reference

  1. Berg, J. M., Stryer, L., i Tymoczko, J.L. (2007). biokemija. Preokrenuo sam.
  2. Campbell, M. K., i Farrell, S. O. (2011). Biokemija. Šesto izdanje. Thomson. Brooks / Cole.
  3. Devlin, T. M. (2011). Udžbenik biokemije. John Wiley & Sons.
  4. Koolman, J., i Röhm, K.H. (2005). Biokemija: tekst i atlas. Ed Panamericana Medical.
  5. Mougios, V. (2006). Biokemija vježbanja. Ljudska kinetika.
  6. Müller-Esterl, W. (2008). Biokemija. Osnove medicine i znanosti o životu. Preokrenuo sam.
  7. Poortmans, J.R. (2004). Principi biokemije vježbanja. Karger.
  8. Voet, D., & Voet, J.G. (2006). biokemija. Ed Panamericana Medical.